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    酶免助力青岛农业大学丁兆堂教授团队首次揭示铵(NH4+)供应触发茶树中赖氨酸巴豆酰化的反应机制
    文章来源:江苏科特生物科技有限公司   添加时间:2019/6/17 9:40:19 点击率:419

      自酶免推出“发文献,拿奖金”活动之后,已接收了许多科研老师们的奖励申请,获得了广泛好评,肯定了我们的产品品质和在信息收集方面所做出的努力。


      近期,青岛农业大学丁兆堂教授团队在国际著名学术期刊《BMC Genomics发表了名为《Ammonium triggered the response mechanism of lysine crotonylome in tea plants 》的研究论文,该研究首次阐述了铵(NH4+)供应触发茶树中赖氨酸巴豆酰化的反应机制,得到了山东省现代农业产业技术体系项目、山东省现代农业重大技术创新项目支持。下面跟随小编一起看看这篇论文的简要信息。



    基本信息

         ●标题:Ammonium triggered the response mechanism of lysine crotonylome in tea plants

         ●物种:茶树

         ●应用:ELISA

         ●客户单位:青岛农业大学丁兆堂教授团队


    论文视角

      赖氨酸巴豆酰化修饰(Crotonylation)参与转录调控并能够改变蛋白质的理化性质,其在细胞过程中发挥着重要作用。青岛农业大学丁兆堂教授团队以一年生的青农3号茶树品种为材料,对茶树铵态氮缺乏/复供条件下非组蛋白巴豆酰化修饰的响应机制进行了探讨。

      Western Blotting分析表明茶树叶片中的蛋白质普遍存在巴豆酰化修饰,而且巴豆酰化修饰水平在铵复供3小时和3天时具有明显变化,这表明在铵复供后茶树叶片中蛋白质发生了明显的赖氨酸巴豆酰化修饰。



      该研究发现,在铵复供条件下,茶树叶片中的971种蛋白质上存在2288个赖氨酸巴豆酰化修饰位点。其中,大多数巴豆酰化修饰蛋白位于叶绿体和细胞质中。与铵缺乏相比,在铵复供3小时和3天分别有120和151个巴豆酰化修饰蛋白差异表达。这些修饰蛋白主要参与茶树初级代谢过程,如光合作用(PsbO、PsbP、Pbs27,PsaN、PsaF 和 FNR),碳固定(rbcs、TK、ALDO、PGK 和 PRK)和氨基酸代谢(SGAT,GGAT2,SHMT4 和 GDC)。



      通过对差异表达巴豆酰化修饰蛋白进行分析,发现这些蛋白质主要富集在巴豆酰化修饰介导的光合作用、碳固定和氨基酸代谢通路中,并形成密切的相互作用网络。值得关注的是,大量发生了巴豆酰化修饰的酶,如Rubisco、TK、SGAT 和 GGAT 在蛋白水平上没有显著变化,但其活性却显著改变,这意味着巴豆酰化修饰在茶树酶活性调节中具有重要作用。




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